Unidad
DESCRIPCIÓN DE LA UNIDAD
La Unidad de Proteómica de la Universidad de Córdoba, se integra dentro del Área de Biología Molecular del Servicio Central de Apoyo a la Investigación (SCAI), ubicado en el Edificio Ramón y Cajal del Campus Universitario de Rabanales.
La construcción y equipamiento de la Unidad ha sido cofinanciada por la Unión Europea, a través de su programa FEDER, y por la Consejería de Educación de la Junta de Andalucía.
Comenzó a prestar sus servicios a principios del año 2005, impulsada por la Plataforma de Apoyo Científico y Tecnológico en Genómica, Proteómica y Bioinformática de Andalucía, y cuenta para los análisis proteómicos con equipamiento de espectrometría de masas, cromatografía y electroforesis de última generación. Capaz de dar soluciones desde los últimos años a la mayor parte de los problemas planteados en las áreas de la ciencia básica y aplicada tanto en biomedicina como en agroforestal y agroalimentaria, la Proteómica, junto con la Genómica y la Bioinformática, se ha erigido en una aproximación fundamental para responder a los retos incipientes en dichas áreas.
Equipos
EQUIPOS PRINCIPALES
- Sistemas de IEF y 2D en los tamaños de gel que oscilan entre los 7 y 17 cm.
- Sistema OFFGEL de isoelectroenfoque para preparación de muestras y fraccionamiento.
- Sistema de transferencia de proteínas semihúmedo.
Se complementa con:
Equipos de picado de geles:
- Estación automática de picado de geles GENOMICS SOLUTIONS PROPIC.
- Estación automática de picado de geles BIO-RAD EXQUEST SPOT CUTTER.
Sistemas de Adquisición y Análisis de Imágenes:
- Escáner de Fluorescencia BIO-RAD FX PROPLUS.
- Sistema de adquisición de imágenes de fluorescencia y UV BIO-RAD CHEMIDOC MP SYSTEM.
- Software de análisis BIO-RAD PDQuest 2-D.
- Sottware de adquisición y análisis BIO-RAD Image Lab.
- Software de análisis GE HEALTCARE (GE) DeCyder 2D 6.5.
- El espectrómetro de masas Thermo Scientific™ Orbitrap Fusion™ Tribrid™ combina lo mejor del análisis de masas Orbitrap, con trampa iónica y cuadrupolo en una revolucionaria arquitectura tri-híbrida, que ofrece una profundidad de análisis y una facilidad de uso sin precedentes. Permite a los investigadores analizar muestras de gran complejidad y baja abundancia para identificar y caracterizar péptidos y proteínas rápidamente, cuantificar con mayor exactitud gracias a que ofrece modos de resolución en rutina de trabajo superior a otros fabricantes.
Para conocer más detalles visite:
http://tools.thermofisher.com/content/sfs/brochures/PS-63844-LC-MS-Orbitrap-Fusion-PS63844-EN.pdf
- El nuevo ultrafleXtreme ™ incorpora tecnología de última generación MALDI-TOF y TOF/TOF. Combinando una velocidad de 2 kHz en los modos TOF y TOF/TOF con un rendimiento muy alto y una flexibilidad extrema para una amplia variedad de aplicaciones complementarias de investigación, clínica y proteómica aplicada, destacando aplicaciones de espectrometría de masas de imagen (MALDI IMAGING), identificación de microorganismos en bases de datos (MALDI BIOTYPER), además de la identificación de proteínas por huella peptídica y masa molecular intacta.
Para conocer más detalles técnicos visite:
https://www.bruker.com/products/mass-spectrometry-and-separations/maldi-toftof/ultraflextreme.html
- Espectrómetro de masas Q-TOF de ultra-alta resolución, masa exacta y perfil isotópico real en modo MS y MS/MS, con trampa de movilidad iónica integrada Bruker timsTOF PRO 2 con tecnología PASEF y acoplamiento a un sistema cromatográfico de alta velocidad, nanoELUTE, fuente de ionización específica para proteómica, CaptiveSpray, horno de columna y accesorios. El sistema permite realizar análisis cualitativos y cuantitativos, dirigidos y no dirigidos de muestras proteómicas con detección en concentraciones attomolares (10-18) de muestra. Permite realizar análisis mediante diferentes métodos de adquisición: análisis de tipo DDA (Data Dependent Acquisition), DIA (Data Indepent Analysis), proteómica dirigida y PRM. Confirmación de fórmulas moleculares, cuantificación de compuestos conocidos, e identificación de desconocidos.
Para más información visitar:
https://www.bruker.com/en/products-and-solutions/mass-spectrometry/timstof/timstof-pro-2.html
Puede consultar el catálogo completo descargando el siguiente documento PDF:
EQUIPAMIENTO (PDF)
Técnicas
TÉCNICAS
- Los servicios que ha venido ofertando la Unidad de Proteómica desde su inicio, incluyen la separación de proteínas mediante electroforesis mono- y bidimensional, separación de proteínas/péptidos mediante cromatografía líquida, análisis de proteínas por espectrometría de masas MALDI-TOF/TOF y la posterior identificación por huella peptídica-MS/MS y búsqueda en bases de datos.
- A su vez, se ha implementado la metodología para la identificación masiva de proteínas en mezclas complejas sin separación previa mediante el tándem cromatografía líquida-espectrometría de masas (LC MS-MS), convirtiéndose actualmente en el método de análisis de proteínas por excelencia. En este caso, los péptidos obtenidos tras la digestión son separados por nano-cromatografía en 1 ó 2 dimensiones (fase reversa o intercambio iónico seguido de fase reversa respectivamente) y a continuación, analizados por espectrometría de masas, obteniendo una colección amplia de espectros MS/MS con los que podemos identificar sus proteínas con la ayuda de algoritmos de búsqueda específicos (MASCOT, SEQUEST, PARAGON, etc).
- Puede consultar información más detallada sobre las técnicas empleadas en la Unidad de Proteómica consultando los siguientes documentos en formato PDF:
- Electroforesis Bidimensional
- Transferencia de Proteínas a Membrana (Western Blots)
- Identificación de proteínas por espectrometría de masas MALDI TOF-TOF
- Identificación, caracterización y cuantificación de péptidos y proteínas por técnicas de nanoHPLC-espectrometría de masas
- Identificación y clasificación de microorganismos mediante MALDI Biotyper
- Otros Servicios
Aplicaciones
APLICACIONES
- Separación, purificación y caracterización de proteínas y péptidos.
- Identificación de proteínas presentes en bases de datos.
- Identificación de proteínas no presentes en bases de datos, mediante homología.
- Estudios de cambios de expresión proteica.
- Caracterización de proteínas: modificaciones postraduccionales, mutaciones, etc.
Personal
PERSONAL
Responsables:
Ubicación: Edificio Ramón y Cajal. Torre Este. Planta Baja. Campus de Rabanales. Córdoba (España)
Teléfono: 957 218 984
E-mail:
- Dra. Dª Consuelo Gómez Díaz (Esta dirección de correo electrónico está siendo protegida contra los robots de spam. Necesita tener JavaScript habilitado para poder verlo.)
- Dr. D. Carlos Fuentes Almagro (Esta dirección de correo electrónico está siendo protegida contra los robots de spam. Necesita tener JavaScript habilitado para poder verlo.)
- Dª. Raquel González Carmona (Esta dirección de correo electrónico está siendo protegida contra los robots de spam. Necesita tener JavaScript habilitado para poder verlo.)
Docs
MANUALES Y FORMULARIOS
Guía de Usuario de la Unidad:
Acceso al portal de Solicitud de Servicios:
Solicitud de Servicios LIMS-SCAI
Enlaces
ENLACES RELACIONADOS CON LA UNIDAD DE PROTEÓMICA
- ProteoRed
- Sociedad Española de Proteómica (SEProt)
- European Proteomics Association (EuPA)
- ExPASy Molecular Biology Server
- European Molecular Biology Network
- Association of Biomolecular Resource Facilities
- European Bioinformatics Institute
- Nacional Center for Biotechnology Information (NCBI)
- Bio-Rad
- Thermo-Fisher
- Applied Biosystem
- Genomic Solutions
- Human Proteome Organisation (HUPO)
Herramientas bioinformáticas:
- Motores de búsqueda para huella peptídica:
- Motores de búsqueda para correlación de espectros de fragmentación:
Bases de Datos públicas de secuencias: